« J’étudie le mécanisme de dégradation de certaines protéines de nos cellules »

J’étudie le mécanisme de dégradation de certaines protéines de nos cellules. Toutes nos cellules contiennent des protéines, dans leur noyau ou sur leurs parois, par exemple. Elles sont l’expression de notre ADN. À chaque instant, certaines de ces protéines sont dégradées par des enzymes. C’est un mécanisme naturel de régulation. Son dysfonctionnement est impliqué dans les cancers, ou les maladies neurodégénératives.

Pour savoir qui doit disparaître, d’autres enzymes étiquètent les protéines cibles en modifiant leur apparence. Je cherche à savoir comment ces enzymes sélectionnent les bonnes protéines à éliminer, au bon moment. Sur les 600 enzymes connues impliquées dans ce phénomène, environ 300 font partie d’une même famille. Elles sont elles-mêmes composées de plusieurs protéines qui peuvent s’agencer différemment. Or, c’est leur forme qui va contrôler leur activité d’étiqueteuse. Dans mes expériences, je cherche à comprendre d’où viennent les différences entre ces enzymes proches. Récemment, j’ai trouvé un élément, situé dans le noyau de la cellule, qui contrôle la mise en forme de certaines d’entre elles. Pour cela, j’expérimente mes hypothèses sur des levures de boulanger, que nous cultivons en laboratoire. Les mécanismes cellulaires sont les mêmes, mais les levures n’ont qu’une centaine d’enzymes impliquées dans l’“étiquetage”. Ces recherches sont encore peu développées, pourtant elles ont un intérêt pharmaceutique. Aujourd’hui, les inhibiteurs utilisés dans le traitement de cancers bloquent toutes les dégradations, bonnes ou mauvaises, dans la cellule. En ciblant l’étiquetage, on pourrait inhiber seulement certaines d’entre elles. Et ainsi améliorer les traitements.